Наукова періодика України - НБУВ Національна бібліотека України імені В. І. Вернадського

Простий
пошук

Розширений
пошук

Покажчики

Професійний
пошук

Рубрикатор
НБУВ

Розподілений
пошук

Бази даних

Наукова періодика України - результати пошуку

Книжкові видання та компакт-диски

Журнали та продовжувані видання

Автореферати дисертацій

Реферативна база даних

Наукова періодика України

Тематичний навігатор

Авторитетний файл імен осіб

	Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер "Mozilla Firefox"

Вид пошуку

Повнотекстовий пошук

Знайдено в інших БД:

Книжкові видання та компакт-диски (1)

Реферативна база даних (15)

Список видань за алфавітом назв:

A B C D E F G H I J L M N O P R S T U V W

А Б В Г Ґ Д Е Є Ж З И І К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я

Авторський покажчик Покажчик назв публікацій

Пошуковий запит: (<.>A=Нідялкова Н$<.>)
Загальна кількість знайдених документів : 13 Представлено документи з 1 до 13
1.	Мацелюх О. В. Очищення і фізико-хімічні властивості пептидази Bacillus thuringiensis ІМВ В-7324 з еластазною і фібринолітичною активністю [Електронний ресурс] / О. В. Мацелюх, Н. А. Нідялкова, Л. Д. Варбанець // Український біохімічний журнал. - 2012. - Т. 84, № 6. - С. 25-36. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2012_84_6_5 Розроблено схему виділення і очищення пептидази Bacillus thuringiensis ІМВ В-7324, яка включає осадження сульфатом амонію та хроматографію на нейтральних і заряджених TSK-гелях. Встановлено, що ензим виявляє специфічність щодо еластину і фібрину. Молекулярна маса його - 26 кДа. Показано, що ензим є сериновою лужною пептидазою, оптимуми рН гідролізу еластину і фібрину становлять 9,0 і 10,0 відповідно. Температурний оптимум гідролізу еластину - при 40 <$E symbol Р>C, а фібрину - 50 <$E symbol Р>C. Показано високу стабільність очищеного препарату в діапазонах рН і температур. Встановлено стабілізуючий вплив на активність пептидази катіонів цинку в концентрації 1 мМ і інгібуючий вплив майже всіх досліджених катіонів двовалентних металів. Досліджувані аніони на активність ензиму практично не впливають, за винятком хлоридів і ацетатів, які знижують її в середньому на 20 %, і фосфат-аніонів, що на 15 - 30 % підвищують його активність. Попередній перегляд: Завантажити - 3.607 Mb Зміст випуску Реферативна БД Цитування
2.	Варбанець Л. Д. The coordination compounds ofcobalt (II, III) with dithiocarbamicacid derivatives — modificators of hydrolytic enzymes activity [Електронний ресурс] / Л. Д. Варбанець, О. В. Мацелюх, Н. А. Нідялкова, К. В. Авдіюк, О. В. Гудзенко, І. Й. Сейфулліна, Г. М. Масановець, М. В. Хитрич // Biotechnologia Acta. - 2013. - Vol. 6, № 1. - С. 73-80. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2013_6_1_8 Попередній перегляд: Завантажити - 1.69 Mb Зміст випуску Цитування
3.	Нідялкова Н. А. Оптимізація середовища для синтезу фібринолітичної пептидази Bacillus thuringiensis ІМВ В-7324 [Електронний ресурс] / Н. А. Нідялкова, О. В. Мацелюх, Л. Д. Варбанець // Biotechnology. - 2012. - Vol. 5, № 4. - С. 74-81. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2012_5_4_9 Досліджено умови культивування Bacillus thuringiensis ІМВ В-7324 для біосинтезу пептидази з фібринолітичною активністю. Встановлено, що максимальний синтез ензиму (4,17 од/мг протеїну) відбувається у стаціонарній фазі росту штаму за умов глибинного культивування. Показано, що для біосинтезу пептидази значущими є всі компоненти базового середовища, крім желатину, вилучення якого призводить до підвищення активності в 4 рази (21 од/мг). Вивчено вплив різних джерел азоту і вуглецю на синтез ензиму. Виявлено, що оптимальними джерелами є сульфат амонію і мальтоза, використання яких надає змогу збільшити вихідну активність у 12 разів (50 од/мг протеїну). За допомогою двофакторного експерименту на чотирьох рівнях визначено оптимальні концентрації мальтози і сульфату амонію в середовищі, за яких вдалося підвищити фібринолітичну активність у 25 разів (105 од/мг протеїну). Оптимізоване середовище містило (г/л): мальтозу - 19,0, (NH4)2SO4 - 12,0, КН2РО4 - 1,6, <$E roman {ZnSO sub 4~cdot~7H sub 2 O}> - 0, 25, <$E roman {MgSO sub 4~cdot~7H sub 2 O}> - 0,75. Попередній перегляд: Завантажити - 154.949 Kb Зміст випуску Реферативна БД Цитування
4.	Нідялкова Н. А. Фізико-хімічні властивості фібринолітичної пептидази Bacillus thuringiensis IMV B-7324 [Електронний ресурс] / Н. А. Нідялкова, О. В. Мацелюх, Л. Д. Варбанець // Мікробіологічний журнал. - 2013. - Т. 75, № 4. - С. 3-7. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2013_75_4_2 Дослідження фізико-хімічних властивостей фібринолітичної пептидази Bacillus thuringiensis IMB B-7324 показало, що ензим проявляє оптимальну фібринолітичну активність за pH 10,0 і температури <$E50~symbol Р roman C>. Стабільність пептидази зберігалася в інтервалі значень pH від 6,0 до 11,0 і температури від 20 до <$E50~symbol Р roman C> протягом 1 год. Пригнічення активності фібринолітичної пептидази етиленгліколь тетраоцтовою кислотою (ЕГТА) та динатрієвою сіллю етилендіамінотетраоцтвої кислоти (трилон Б) свідчить про її належність до групи металопептидаз. Встановлено, що катіони Ag<^>+, Mg<^>2+ і Ba<^>2+ підвищують фібринолітичну активність на 40, 25 і 30 %, відповідно, в той час як Ca<^>2+, Zn<^>2+, Cu<^>2+, Pb<^>2+ і Hg<^>2+ знижують її на 30 - 60 %. Деякі з досліджуваних аніонів (F<^>-, Br<^>-, <$Eroman SO sub 4 sup 2->, <$Eroman {S sub 2 O} sub 3 sup 2->, <$Eroman AsO sub 4 sup 3->, <$Eroman NO sub 3 sup-> і <$Eroman NO sub 2 sup ->) на 25 - 100 % пригнічують активність фібринолітичної пептидази В. thuringiensis IMB B-7324. Попередній перегляд: Завантажити - 601.38 Kb Зміст випуску Реферативна БД Цитування
5.	Нідялкова Н. А. Фібринолітичні пептидази Bacillus [Електронний ресурс] / Н. А. Нідялкова, О. В. Мацелюх, Л. Д. Варбанець // Мікробіологічний журнал. - 2013. - Т. 75, № 3. - С. 80-93. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2013_75_3_12 Попередній перегляд: Завантажити - 582.488 Kb Зміст випуску Цитування
6.	Мацелюх О. В. Еластолітичні ензими мікроорганізмів [Електронний ресурс] / О. В. Мацелюх, Н. А. Нідялкова, Л. Д. Варбанець // Biotechnology. - 2010. - Vol. 3, № 4. - С. 20-28. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2010_3_4_4 Зазначено, що еластолітичні ензими використовують у промисловості й медицині для гідролізу еластину - природного нерозчинного фібрилярного протеїну, що є складовою сполучної тканини більшості хребетних тварин. Описані в літературі еластолітичні ензими відрізняються між собою за каталітичними механізмами і субстратною специфічністю. Узагальнено дані щодо здатності деградувати еластин ензимами, виділеними з різних групп мікроорганізмів - бактерій, актиноміцетів і мікроскопічних грибів. Розглянуто деякі фізико-хімічні властивості препаратів еластолітичних ензимів та їх роль у патогенності Pseudomonas aeruginosa. Попередній перегляд: Завантажити - 214.645 Kb Зміст випуску Реферативна БД Цитування
7.	Варбанець Л. Д. Гідролітична активність мікроорганізмів, виділених з екосистем узбережжя Мертвого моря [Електронний ресурс] / Л. Д. Варбанець, О. В. Мацелюх, К. В. Авдіюк, О. В. Гудзенко, Н. А. Нідялкова, В. О. Романовська, О. Б. Таширев // Мікробіологічний журнал. - 2014. - Т. 76, № 1. - С. 16-20 . - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2014_76_1_4 Досліджені штами характеризувались загальною протеолітичною (казеїнолітичною) активністю, в той час як еластазна активність виявлена лише у двох штамів Gracilibacillus 6т2 і 7т1, причому вона була дуже високою та складала 23,1 і 34,7 Од/мл, відповідно, що знаходиться на рівні активності описаних у літературі бактеріальних продуцентів: Bacillus mesentericus 316 М (6 Од/мл), Bacillus thuringiensis IMB В-7324 (50 - 55 Од/мл). Здатність обох досліджуваних штамів синтезувати фермент, активний щодо еластину, є дуже важливою, з огляду на можливість його застосування в медичній практиці, оскільки еластази здатні до дисоціації еластинових волокон сполучних тканин. Поряд із цим штами проявляли також і фібринолітичну активність, але вона була незначною. Шість із восьми досліджених штамів проявили амілазну активність від 0,01 до 1,173 Од/мл, але ні один із досліджуваних штамів, представників різних екосистем узбережжя Мертвого моря, не проявляв <$E alpha>-L-рамнозидазної активності. Попередній перегляд: Завантажити - 364.174 Kb Зміст випуску Реферативна БД Цитування
8.	Варбанець Л. Д. Вплив координаційних сполук германію (IV) та стануму (IV) на активність деяких гліколітичних і протеолітичних ферментів мікроорганізмів [Електронний ресурс] / Л. Д. Варбанець, О. В. Мацелюх, Н. А. Нідялкова, О. В. Гудзенко, К. В. Авдіюк, Н. В. Шматкова, І. Й. Сейфулліна // Мікробіологічний журнал. - 2014. - Т. 76, № 6. - С. 11-18. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2014_76_6_4 Досліджено вплив координаційних сполук германію (IV) і стануму (IV): комплекс германію (IV) з нікотинамідом (Nad) [GeCl2(Nad)4]Cl2 (1), комплекси стануму (II) з 2-гідроксибензоїлгідразоном 4-диметиламінобензальдегиду (2-OH-HBdb) [SnCl4(2-OH-Bdb<$Ecdot>H)] (2), 3-гідрокси-2-нафтоїлгідразоном 2-гідроксинафтальдегиду (3-OH-H2Lnf) [SnCl3(3-OH-HLnf)] (3) та ізонікотиноілгідразоном 2-гідроксибензальдегіду [SnCl3(Is<$Ecdot>H)]<$Ecdot>(4) на активність пептидаз 1 і 2 Bacillus thuringiensis, <$Ealpha>-L-рамнозидаз Cryptococcus albidus, Eupenicillium erubescens та <$Ealpha>-амілази Aspergillus flavus var. oryzae. Результати свідчать, що всі досліджені сполуки по-різному впливають на активність досліджуваних ферментів: суттєво не змінюють еластолітичну активність пептидаз 1 і 2 B. thuringiensis, повністю інгібують амілазу A. flavus var. oryzae, активують або пригнічують активність <$Ealpha>-L-рамнозидаз C. albidus та E. erubescens. Значні відмінності впливу сполук (3, 4) на активність було спостережено у разі останніх. Особливість впливу (1) у порівнянні з (2 - 4) вірогідно пов'язана з наявністю різних центральних атомів комплексоутворювачів: германію (IV) (1) та стануму (IV) (2 - 4). Деяку подібність у пригніченні <$Ealpha>-L-рамнозидази C. albidus сполуками (1) і (4) можна пояснити присутністю піридинового кільця в молекулах їх лігандів. Найменш активною виявилася сполука (2) з координаційним вузлом {SnCl4ON}. Характери активності (3, 4) виявилися зовсім різними: суттєве підвищення <$Ealpha>-L-рамнозидази C. albidus і повне пригнічення <$Ealpha>-L-рамнозидази E. erubescens (3), а для (4) спостерігалась зворотна картина. З урахуванням однакового координаційного вузла {SnCl3O2N} головну роль у даному випадку відіграє зміна гідразидного фрагмента в молекулах їх лігандів. Попередній перегляд: Завантажити - 410.468 Kb Зміст випуску Реферативна БД Цитування
9.	Нідялкова Н. А. Субстратна специфічність пептидази 2 Bacillus thuringiensis IMB B-7324 [Електронний ресурс] / Н. А. Нідялкова, О. В. Мацелюх, Л. Д. Варбанець // Мікробіологія і біотехнологія. - 2013. - № 2. - С. 15-24. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MiB_2013_2_4 Вивчено субстратну специфічність очищеної пептидази 2 Вacillus thuringiensis ІМВ В-7324. Для вивчення субстратної специфічності пептидази 2 використано білки: еластин, фібрин, фібриноген, колаген і казеїн. Визначення оптимальних співвідношень ензим-субстрат проводили за допомогою повного двофакторного досліду. Спорідненість (константу Міхаеліса, Km) до субстратів пептидази 2 B. thuringiensis IMB B-7324 визначали за методом подвійних обернених величин в координатах Лайнуївера-Берка (1/v0-1/[S]). Для обчислення та графічного представлення результатів повного двофакторного експерименту використовували метод стрімкого сходження (метод Бокса-Уілсона) та комп'ютерну систему аналізу даних STATISTICA 8.0. Дослідження гідролізу нативних білкових субстратів пептидазою 2 В. thuringiensis ІМВ В-7324 показало, що ензим здатний розщеплювати фібрин, фібриноген, казеїн і колаген. Для ефективного гідролізу білків за результатами повного двофакторного досліду (ПФД) було встановлено оптимальні співвідношення концентрацій ензиму і субстратів: 1 мг пептидази 2 здатен розщеплювати 54 мг фібрину, 67 мг фібриногену, 25 мг казеїну і 49 мг колагену. Показано, що досліджуваний ензим виявляє вищу спорідненість до фібрину і казеїну, для яких значення константи Міхаеліса Km становить 1,1 - 1,25 мг, відповідно. Пептидаза 2 B. thuringiensis ІМВ В-7324 характеризується вищою специфічністю щодо фібрину і фібриногену, ніж до казеїну і колагену, проте більшою спорідненістю до фібрину і казеїну. Попередній перегляд: Завантажити - 1.25 Mb Зміст випуску Реферативна БД Цитування
10.	Мацелюх О. В. Здатність мікроорганізмів різних екологічних ніш до гідролізу нерозчинних білків [Електронний ресурс] / О. В. Мацелюх, Н. А. Нідялкова, Л. Д. Варбанець, Н. О. Андреєва, В. В. Шепелевич, П. П. Зелена, Ю. М. Юмина // Мікробіологічний журнал. - 2015. - Т. 77, № 3. - С. 16-22. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2015_77_3_4 Попередній перегляд: Завантажити - 406.457 Kb Зміст випуску Цитування
11.	Варбанець Л. Д. Скринінг продуцентів α-l-рамнозидаз і пептидаз серед представників актинобактерій та бацил [Електронний ресурс] / Л. Д. Варбанець, О. В. Мацелюх, О. В. Гудзенко, Н. А. Нідялкова, П. П. Зелена, Ю. В. Юмина, Л. Г. Степура, В. В. Шепелевич, С. І. Войчук // Мікробіологічний журнал. - 2016. - Т. 78, № 3. - С. 26-35. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2016_78_3_4 Попередній перегляд: Завантажити - 320.651 Kb Зміст випуску Цитування
12.	Нідялкова Н. Характеристика протеази Streptomyces sp. [Електронний ресурс] / Н. Нідялкова, Л. Варбанець, К. Гаркава, Л. Трошина // Вісник Львівського університету. Серія біологічна. - 2016. - Вип. 73. - С. 119. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/VLNU_biol_2016_73_26 Вперше показано, що протеаза Streptomyces sp. 12, виділена з ризосфери кропиви, характеризується широкою субстратною специфічністю і гідролізує як легкорозчинні протеїни казеїн, альбумін і желатин, так і важкорозчинний і колаген, по відношенню до якого ензим проявляє найбільшу активність. Встановлено, що досліджуваний ензим є металопротеазою з молекулярною масою ~35,6 кДа. Оптимальними умовами її дії на колаген є pH 8,0 і температура <$E50~symbol Р roman C>. Дані властивості протеази Streptomyces sp. 12 можуть бути використані під час розробки лікарських препаратів, які використовуються у створенні медичних препаратів для лікування трофічних виразок, гнійних ран, опіків, а також у шкіряній промисловості для м'якшення шкіри. Попередній перегляд: Завантажити - 287.098 Kb Зміст випуску Реферативна БД Цитування
13.	Нідялкова Н. А. Протеаза Streptomyces sp. 12: очищення і властивості [Електронний ресурс] / Н. А. Нідялкова, Л. Д. Варбанець, В. В. Шепелевич, П. П. Зелена, Ю. М. Юмина, К. Г. Гаркава, Л. О. Трошина // Мікробіологічний журнал. - 2017. - Т. 79, № 2. - С. 33-47. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2017_79_2_5 Попередній перегляд: Завантажити - 1.332 Mb Зміст випуску Цитування

Відділ наукової організації електронних інформаційних ресурсів

Пам`ятка користувача

Пам`ятка користувача

Всі права захищені © Національна бібліотека України імені В. І. Вернадського